Aminopyrazol-Hybridverbindungen gegen Aggregation und Neurotoxizität des Alzheimer-Peptids

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An der Morbus Alzheimer Krankheit leiden derzeit schätzungsweise 25 Millionen Menschen weltweit. Trotz intensiver Forschung an unterschiedlichen Therapiemöglichkeiten können die Ursachen dieser Krankheit bis heute nicht behandelt werden. Eines der kausalen Therapieansätze ist die Aggregationsinhibition des Alzheimer-Peptids. Hierzu zählen auch die beta-Faltblattliganden auf der Aminopyrazolbasis. Die in dieser Arbeit synthetisierten Hybridverbindungen verknüpfen die beta-Faltblatt-brechende Eigenschaft des trimeren Aminopyrazolliganden mit der Amyloid-beta-Spezifität der D-Dodecapeptide. Die Herstellung dieser bifunktionellen Hybridverbindungen erfolgte konvergent mittels manueller und automatisierter Fmoc-Festphasen-Peptid-Synthese. Vor allem die Trimer-D3-Serie zeichnete sich durch neue starke aggregationshemmende Eigenschaften aus und konnte wahrscheinlich durch Präzipitation die Amyloid-beta-Oligomerbildung unterdrücken und dadurch die toxische Wirkung des Alzheimer-Peptids auf Synapsen und Zellkulturen reduzieren.
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Dokumententyp:
Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Fakultät / Institut:
Fakultät für Chemie » Organische Chemie
Dewey Dezimal-Klassifikation:
500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie » 547 Organische Chemie
Beitragende:
Prof. Dr. Schrader, Thomas [Betreuer(in), Doktorvater]
Prof. Dr. Haberhauer, Gebhard [Gutachter(in), Rezensent(in)]
Sprache:
Deutsch
Kollektion / Status:
Dissertationen / Dokument veröffentlicht
Datum der Promotion:
29.06.2010
Dokument erstellt am:
03.08.2010
Promotionsantrag am:
19.05.2010
Dateien geändert am:
03.08.2010
Medientyp:
Text