Berechnung der angeregten Zustände von Modellchromophoren des Retinals und einigen Analogen

eine CASSCF / CASPT2-Studie

Dateibereich 18692

6,13 MB in einer Datei, zuletzt geändert am 16.01.2008

Dateiliste / Details

DateiDateien geändert amGröße
DISSFINAL.PDF16.01.2008 10:56:356,13 MB

Dateibereich 18693

26 KB in einer Datei, zuletzt geändert am 16.01.2008

Dateiliste / Details

DateiDateien geändert amGröße
ZUSAMMENF__DISS__J__HUFEN.DOC16.01.2008 10:57:2926 KB
Die Fähigkeit seine Umwelt optisch wahrzunehmen wird dem Menschen vor allem durch ein Molekül ermöglicht, das 11-cis Retinal. Dieser Chromophor befindet sich im menschlichen Auge und steuert die Wahrnehmung von Farben (Zapfenzellen) und Licht (Stäbchenzellen). Das Absorptionsmaximum des Chromophors variiert dabei zwischen 420 und 560 nm, je nachdem, in welches Protein der Chromophor eingebaut wird. Im Rhodopsin, dem Protein in den Stäbchenzellen, liegt der Chromophor als protonierte Schiff Base gebunden an das Protein Opsin vor, und absorbiert bei 500 nm. Im Gegensatz dazu liegt das max der freien protonierten Schiff Base 11-cis Retinal in methanolischer Lösung bei 440 nm [1]. Jegliche Verschiebung von diesem Wert wird als Opsinshift bezeichnet. Ziel der vorliegenden Arbeit war es, mit Hilfe geeigneter Modellchromophore, die Ursachen des Opsinshifts im Rhodopsin genauer zu untersuchen. Als Methode der Wahl wurde das CASSCF/CASPT2 – Verfahren verwendet, welches für die Berechnung von angeregten Zuständen -ungesättigter Verbindungen besonders geeignet ist. Alle berechneten Strukturen basieren auf der Kristallstruktur des Proteins [2] und wurden mittels QM/MM-Methoden voroptimiert. Da eine exakte Berechnung des Retinals mit CASSCF/CASPT2, unter Einbeziehung der gesamten Proteinumgebung, wegen der limitierten Rechnerkapazitäten nicht möglich ist, wurde der Modellchromophor auf fünf Doppelbindungen verkürzt, und die wesentlichen Aminosäuren des Proteins auf ihre funktionellen Gruppen reduziert. Es konnte gezeigt werden, dass der Opsinshift auf zwei unterschiedliche Ursachen zurückgeführt werden kann, auf elektostatische Wechselwirkungen der Proteiumgebung mit dem Chromophor und strukturelle Änderungen des Retinals. Die elektrostatische Wechselwirkungen führen zu einer Lokalisation bzw. Verschiebung der Ladung innerhalb des Chromophors. Dies wird vor allem durch das komplexe Gegenion des Retinals (Glutamat 113, Threonin 94 und Wasser 2b) verursacht. Interagieren die positiv geladene Schiff Base und das negativ geladene komplexe Gegenion miteinander, so kommt es zu starken Verschiebungen des Absorptionsmaximums und zu kleineren strukturellen Veränderungen innerhalb des Chromophors (Bindungslängen, Alternanz). Durch Veränderungen des komplexen Gegenions konnte gezeigt werden, dass ca. 90% der Verschiebung des max auf elektrostatischen Wechselwirkungen zurückgeführt werden können, und 10% auf die kleineren strukturellen Änderungen, die durch die Anwesenheit des Gegenions verursacht werden. Ändert man die Bindungslängen, und somit die Alternanz, innerhalb des Chromophors allerdings gravierend, so sind die Auswirkungen auf das Absorptionsmaximum wesentlich deutlicher. Gezeigt werden konnte dieses anhand von Modellen, die mit unterschiedlichen Methoden (DFT, CASSCF, DFTB) geometrieoptimiert wurden. Bei gleicher Lage des Gegenions, aber deutlich unterschiedlicher Bindungsalternanz, resultieren stark unterschiedliche Absorptionsmaxima der Modelle. Eine Untersuchung der Retinalanalogen, die sich durch Mehr- oder Minderbesitz einer Methylgruppe vom Retinal unterscheiden, bestätigte den Einfluss der Bindungsalternanz auf das Absorptionsmaximum. Zusätzlich konnte noch gezeigt werden, dass die Torsionswinkel innerhalb des Chromophors ebenfalls einen Einfluss auf die Lage des max haben. Dies gilt auch für die Ergebnisse der untersuchen Bathozustände, in denen das all-trans Retinal als Chromophor vorliegt. Bathorhodopsin ist das erste thermisch stabile Photoprodukt des Rhodopsins [3] und zeichnet sich dadurch aus, dass es einen Großteil des Energie des absorbierten Photons speichert [4,5], und stark verdrillte Doppelbindungen aufweist. Bei diesen Modellchromophoren konnte zusätzlich noch gezeigt werden, dass der Abstand des Gegenions zum Chromophor einen Einfluss auf die Lage des Absorptionsmaximums hat.
Lesezeichen:
Permalink | Teilen/Speichern
Dokumententyp:
Wissenschaftliche Abschlussarbeiten » Dissertation
Fakultät / Institut:
Fakultät für Chemie
Dewey Dezimal-Klassifikation:
500 Naturwissenschaften und Mathematik » 540 Chemie
Beitragende:
Prof. Dr. rer. nat. em. Buß, Volker [Betreuer(in), Doktorvater]
Prof. Dr. Jansen, Georg [Gutachter(in), Rezensent(in)]
Sprache:
Deutsch
Kollektion / Status:
Dissertationen / Dokument veröffentlicht
Datum der Promotion:
18.12.2007
Dokument erstellt am:
14.01.2008
Promotionsantrag am:
23.07.2007
Dateien geändert am:
16.01.2008
Medientyp:
Text